Cấu trúc bậc 2 của protein

     
*

*
Giới thiệu
*

Liên kết websiteĐại học Duy TânCổng thông tin sinh viênDiễn đàn Duy TânĐoàn thanh niên - Đại học Duy Tân

*


*


*


KHOA KHOA HỌC TỰ NHIÊN

Phụ trách các học phần thuộc Khối kiến thức giáo dục đại cương trong các chương trình đào tạo tại Trường Đại học Duy Tân.

Bạn đang xem: Cấu trúc bậc 2 của protein


KHOA KHOA HỌC TỰ NHIÊN

Đảm nhận các học phần Toán học, Vật lý, Hóa học và Sinh học ở các chương trình đào tạo của Trường.


KHOA KHOA HỌC TỰ NHIÊN

Xây dựng chương trình, kế hoạch giảng dạy và chủ trì tổ chức quá trình đào tạo các học phần Toán học, Vật lý, Hóa học và Sinh học đại cương.


Protein là một polymer mà monomer của nó là các amino acid. Các amino acid này liên kết với nhau bằng liên kết peptide. Về mặt cấu trúc và các dạng tồn tại trong không gian của các protein có khác nhau, hiện người ta phân biệt 4 loại cấu trúc của protein:

Bậc I Bậc II Bậc III Bậc IV

*

Hình 1: Các bậc cấu trúc của protein

a. Cấu trúc bậc I

Cấu trúc bậc I của protein là thành phần và trình tự sắp xếp của các gốc amino acid trong mạch polypeptide.

Hiện nay, cấu trúc bậc I của nhiều protein đã được thiết lập. Đa số các protein có số gốc amino acid giữa 100 và 500, nhưng cũng có nhiều protein có số lượng gốc amino acid lớn hơn nhiều.

b. Cấu trúc bậc II

Biểu thị sự xoắn của chuỗi polypeptide, là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở gần nhau trong mạch polypeptide.

Nói cách khác, cấu trúc bậc II là dạng không gian cục bộ của từng phần trong mạch polypeptide. Cấu trúc này được làm bền nhờ các liên kết hydro được tạo thành giữa liên kết peptide ở kề gần nhau, cách nhau những khoảng xác định. Theo Pauling và Cori (1951) cấu trúc bậc II của protein bao gồm 2 kiểu chính là xoắn α và phiến gấp nếp β.

*

Xoắn α Liên kết

Hydro

Gấp nếp β

Hình 2: Các dạng cấu trúc bậc II của protein

- Cấu trúc xoắn α: Khi nghiên cứu về cấu hình không gian của protein , Linus và Robert Corry đã chứng minh rằng, chuỗi polypeptide có cấu tạo xoắn ốc. Mỗi vòng xoắn gồm 3,6 gốc amino acid (18 gốc amino acid sẽ tạo được 5 vòng xoắn). Khoảng cách giữa các vòng xoắn là 5,4A0 (1,5A0 cho mỗi amino acid). Các gốc bên của các amino acid không tham gia trực tiếp vào việc tạo thành mạch polypeptide đều hướng ra ngoài. Góc xoắn là 260. Có thể xoắn αphải và xoắn αtrái (ngược chiều kim đồng hồ).

Cấu tạo xoắn được giữ bền vững nhờ liên kết hydro, các liên kết hydro được hình thành tối đa giữa các nhóm –CO của liên kết polypeptide này với nhóm –NH của liên kết nhóm peptide thứ 3 kề nó.

Xem thêm: Truyện Harry Potter Bằng Tiếng Anh, Bài Viết Về Bộ Phim Harry Potter Bằng Tiếng Anh

Cấu trúc xoắn αcủa protein có độ bền rất cao và rất phổ biến trong các protein, tuy nhiên số lượng vòng xoắn αtrong mỗi protein phụ thuộc vào số lượng và trình tự sắp xếp các amino acid trong protein đó. Một số amino acid không có khuynh hướng tham gia cấu tạo xoắn, ngược lại, một số khác lại đóng vai trò chủ đạo trong việc hình thành cấu tạo xoắn.

Một số kiểu cấu tạo xoắn khác cũng được xác định như cấu tạo xoắn 310. Theo kiểu xoắn này, trong mỗi vòng xoắn có 3 gốc amino acid . Cấu tạo xoắn αx và αy thì có 4,4 và 5,2 gốc amino acid trong 1 vòng xoắn. Các dạng cấu tạo xoắn này ít gặp hơn cấu tạo xoắn α.

- Cấu trúc gấp nếp β: là cấu trúc hình chữ chi, tương tự như tờ giấy gấp nếp. Mặt liên kết peptide nằm trên mặt phẳng gấp nếp (mặt phẳng tờ giấy), các gốc bên R của các amino acid có thể nằm ở trên hoặc ở dưới mặt phẳng gấp nếp. Các mạch polypeptide nằm kề nhau liên kết với nhau bằng liên kết hydro giữa nhóm –CO của mạch này với nhóm –NH của mạch kia. Khoảng cách trên trục giữa hai gốc amino acid kề nhau là 3,5A0 (ở xoắn α).

c. Cấu trúc bậc III

Cấu trúc bậc III là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở xa nhau trong mạch polypeptide, là dạng cuộn lại trong không gian của toàn mạch polypeptide (hình dạng chung của chuỗi polypeptide). Trong thực tế, nhiều protein có cấu trúc bậc III dạng hình cầu. Nguyên nhân làm cho các phân tử protein có thể cuộn lại thành hình cầu là do sự tương tác của các nhóm bên (gốc R) của amino acid. Do sự tương tác này mà cấu trúc bậc II đều đặn bị biến dạng, dẫn đến hình thành cấu trúc bậc III. Như vậy, ở cấu trúc bậc III, chuỗi polypeptide có những vùng có cấu trúc bậc II xác định, có những vùng có cấu trúc gấp nếp β và những vùng xoắn ngẫu nhiên làm cho phân tử cuộn lại có dạng hình cầu. Myoglobin là một protein có cấu trúc bậc III được Kendrew xác định bằng phương pháp chụp nhiễu xạ tia X.

Đặc điểm quan trọng trong cấu trúc bậc III là sự hình thành những vùng kỵ nước do các gốc bên không phân cực của các amino acid hợp thành. Nhiều nghiên cứu đã chứng minh rằng, cấu trúc bậc III được giữ vững và ổn định chủ yếu do sự tương tác kỵ nước và liên kết hidro.

Ngoài ra, người ta cũng tìm thấy liên kết disulfur (-S-S) ở một số protein có cấu trúc bậc III, song sự hình thành cầu disunfua không phải là lực chủ đạo làm cho mạch polypeptide cuộn lại, mà nó được hình thành ngẫu nhiên khi các nhóm –SH của các gốc amino acid trong chuỗi polypeptide đã cuộn lại nằm kề nhau.

Cầu disunfua đóng vai trò giữ vững và ổn định cấu trúc bậc III. Phần lớn các protein hình cầu có cấu trúc bậc III, có các gốc amino acid kỵ nước quay vào trong, còn các gốc amino acid ưa nước phân bố trên bề mặt.

Xem thêm: Diện Tích Rừng Việt Nam Qua Các Năm, Hiện Trạng Rừng Việt Nam Qua Các Năm

d. Cấu trúc bậc IV

Biểu thị sự kết hợp của các chuỗi có cấu trúc bậc III trong phân tử protein. Hay nói cách khác, những phân tử protein có cấu trúc từ 2 hay nhiều chuỗi protein hình cầu, tương tác với nhau trong không gian tạo nên cấu trúc bậc IV. Mỗi một chuỗi polypeptide đó được gọi là một tiểu đơn vị (subunit), chúng gắn với nhau nhờ các liên kết hydro, tương tác VanderWaals giữa các nhóm phân bố trên bề mặt của các tiểu đơn vị để làm bền cấu trúc bậc IV.